☇酵素活性的調節
1. 抑制
2. 回饋控制
3. 磷酸化
4. 小分子調控(不介紹)
5. 裂解(酶原等)
☈抑制
酵素的作用可以被可逆或不可逆的抑制。不可逆性抑制作用包括酵素中共
價鍵的形成與斷裂。在可逆性抑制作用中，有些物質可以結合到酵素而後再分
開。這些可逆性抑制劑有三大類 : 競爭性抑制劑ˋ非競爭性抑制劑和無競爭性
抑制劑
☈
Competitive Inhibition(競爭性抑制劑) :
競爭性抑制劑結合到活性部位而阻礙受質的結合，其最明顯特徵是 : 受質或抑
制劑兩者之一可分別與酵素結合，但不能兩者皆與酵素結合。就是因為兩者皆搶
著同一個位置，受質足夠高時就會贏過抑制劑，這就是為什麼Vmax 不變 ; 它
(Vmax)是受質無限時的速率。
☈
Noncompetitive Inhibition(非競爭性抑制作用) :
非競爭性抑制作用是結合到酵素活性部位外的其他位置，它結合後會在活性部位
附近產生變化。受質雖仍可以和活性部位結合，但酶已經無法像抑制劑不存在時
那樣有效率催化反應。此抑制劑存在時，受質的結合不會影響抑制劑的結合，反
之亦然。
☈
Uncompetitive Inhibition(無競爭性抑制作用) :
無競爭性抑制作用是當一抑制劑可與ES 複合體結合，但是不能與自由的E 結
合。此種抑制劑使用時，若提升受質的濃度，反而會使抑制劑的效果更加明顯。
☇回饋控制
有些酵素的活性，會被它下游的產物所調節，是為迴饋控制(feedback)現象；
這類酵素的分子上，除了有活性區可與其基質結合外，還有可與其下游產物結合
的位置，稱為調節區(regulatory site)，這種酵素則稱為異位酶
☄異位酶ATCase:
ATCase 催化 aspartate 與 carbamoyl-P 連結成
carbamoyl aspartate 的反應，後者經代謝後生成 CTP； CTP 則回頭與 ATCase
上的 調節區 結合，反而抑制 ATCase 的活性 (負迴饋)。 由於 ATCase 是這個
反應鏈的起始酵素，控制 ATCase 即可控制整條代謝路徑。
☄磷酸化
磷酸化是非常廣泛且多樣的蛋白質修飾方式，因為磷酸的存在可以把非活
性的前驅物轉換為活性的酵素，或相反。
越來越多的重要生理現象，被發現是與蛋白質的磷酸化有關。而肝糖磷解脢
(glycogen phosphorylase ， GP)是磷酸化調控的典型例子
為何 GP 經過磷酸化，或者與效應物分子結合後，會改變其活性主要原因
是因為 GP 可因磷酸化等修飾而改變其分子構形。GP 的分子構形有兩種形式，
其一是較為鬆散的 R 型，有較大的活性；另一為較緊張的 T 型，活性較低。 當
GP 被磷酸化或與小分子結合，就會在這兩種構型之間轉換，因而改變其活性。
蛋白質是利用其胺基酸序列中 Ser, Thr 或 Tyr 上面的 -OH 基團進行磷酸化，
經磷酸化後這些胺基酸基團變成帶有極強的負電性，會造成與同一分子上其他
帶正電基團間的吸引，因此而牽動分子改變構形。後來又發現，His 上的
imidazole 基團也會被磷酸化。
☈補充: 異位酵素的行為模式假說
Concerted Model
酵素分子的每個次體，在結合前後一起呈現T 或R 型，保持著對稱性；若
酵素為二元體，則為RR 或TT，而無RT 型。效應物的結合也是同樣情形，抑
制劑會使酵素固定在TT 型，活化劑使成為RR 型
☈Sequential Model
酵素的每個次體各自與基質(或效應物)結合後，個別由T 型轉成R 型，並不
影響其他次體的構形(仍為T 型)，但對其他次體與基質的親和力，可能有正或負
影響。 依基質加入順序，分子構形變化為TT →RT →RR
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