Note for Biochemistry 生物化學 01

【活化能】生物體的化學反應進行時，必須先獲得能量才能反應，這些能量稱之為活化能。

【酶（enzyme）】

（1）為生物體內的催化劑，可以降低活化能的需求，加速化學反應。
（2）可重複使用，對受質的選擇具有專一性。
（3）主成分為蛋白質



【輔酶（conenzyme）】

屬於非蛋白質的物質，是比蛋白質還要小的有機物質，只協助酶作用，可以重複使用，但是不具專一性。

（補充：維生素B群構成輔酶的主成分，主要作用為參與胺基酸與能量的代謝。）

☄酵素催化的化學機制:
1. Bond strain
酵素在與受質結合後, 酵素可以扭曲其構形使受質分子內共價鍵受力斷裂,
進而形成新的產物.
2. Acid-base
與酵素活性區結合後的受質, 會被酵素利用其活性區內胺基酸基團或輔脢放
出或接受質子(或電子)的特性，對受質進行質子或電子的轉送, 改變受質的組
成.
3. Orientation
酵素活性區可提供受質適當的排列空間，有利於反應進行. 這部分其實就是
指酵素的專一性結合,
以上三種方式或可同時發生，稱為協同式(concerted set)機制；亦可先後依序
發生，稱順序式(sequential mechanism)機制.


☂Emil Fischer 在1890 年提出了「鎖與鑰匙模型」Lock-and-key model, 他解釋說酶
分子的表面有特殊的構造（活性部位），如果跟受質的立體形狀互補，就可以產
生結合，進行分解或合成反應。就像一種鑰匙只能開啟一種鎖，其他的鑰匙卻不
能開啟那個鎖。鑰匙必須能插入鎖孔中，鎖才能被打開。

☁ 後來到1973 年，Daniel Koshland 修正了Lock and key model，他提出新的「誘導
配合模型」Induced fit model。酵素跟受質不是完全有立體形狀的互補，可是當
他們結合時，受質會誘導酵素的活性部位發生一點構性改變，讓受質和酶結合得
更好。